ئوكسفورد ئالىملىرى ۋىرۇسلارنىڭ ھېچقانداق لايىھەسىز ئۆزىنى قانداق قۇرۇپ چىقىدىغانلىقىنى بايقىدى

ئوكسفورد ئۇنىۋېرسىتېتى تەتقىقاتچىلىرى ۋىرۇسسىمان زەررىچىلەرنىڭ بىر قېتىمدا بىر مولېكۇلا شەكلىدە ئۆزلىكىدىن قورۇلۇش جەريانىنى كۆزەتتى. ئۇلار مۇرەككەپ بىئولوگىيەلىك قۇرۇلمىلارنىڭ ئاجايىپ دەرىجىدىكى ئىشەنچلىكلىك بىلەن شەكىللىنىشىگە تۈرتكە بولىدىغان ئاددىي قائىدىلەرنى بايقىدى. «نىيچىر» ژۇرنىلىدا ئېلان قىلىنغان بۇ تەتقىقات نەتىجىسى ئالىملار نەچچە ئون يىلدىن بېرى بىۋاسىتە نازارەتكە تىرىشىپ كېلىۋاتقان بىر جەرياننى تەپسىلىي كۆرسىتىپ بەردى.
ۋىرۇسلارنىڭ ئۆزىنىڭ پروتېىن قوغداش قېپىنى قانداق قۇرىدىغانلىقىنى ۋە بۇ قۇرۇلۇشنى قانداق توسۇش مۇمكىنلىكىنى چۈشىنىش يېڭى ۋىرۇسقا قارشى دورىلار، ياخشىلانغان ۋاكسىنىلار ۋە باشقا داۋالاش ئۇسۇللىرىنىڭ بارلىققا كېلىشىگە يول ئاچىدۇ. بۇ بايقاش يەككە پروتېىنلارنىڭ مىڭلىغان باغلىنىش ئېھتىماللىقى بولسىمۇ، قانداق قىلىپ ئىزچىل تۈردە ئۆزلىرىنى توغرا قۇرۇلمىلارغا تەشكىللىيەلەيدىغانلىقىنى چۈشەندۈرۈپ بېرىدۇ.
تەتقىقاتچىلار ۋىرۇسنىڭ قورۇلۇشىنىڭ مۇرەككەپ بىر تېپىشماق يولىدا مېڭىشقا ئوخشايدىغانلىقىنى، پەقەت مۇئەييەن يوللارنىڭلا داۋاملىق ئىلگىرىلەشكە باشلايدىغانلىقىنى بايقىدى. دەسلەپتە پروتېىن تەركىبلىرى ئاجىز باغلىنىشلارنى ھاسىل قىلىدۇ، ئەگەر ئورۇنلاشتۇرۇش مەغلۇپ بولسا، بۇ باغلىنىشلار ئاسانلا پارچىلىنىپ كېتىدۇ. بۇ خىل جانلىقلىق مولېكۇلىلارنىڭ ئالاھىدە يېپىق قۇرۇلمىلارنى شەكىللەندۈرگۈچە ئوخشىمىغان بىرىكمىلەرنى داۋاملىق سىناپ بېقىشىغا ئىمكانىيەت يارىتىپ بېرىدۇ. كۆپ خىل باغلىنىشلار بۇ قۇرۇلمىلارنى بىر يەردە تۇتۇپ تۇرغاندىن كېيىن، ئۇلار تېخىمۇ مۇقىم ھالەتكە كېلىدۇ.
بۇ مۇقىم ئورۇنلاشتۇرۇشلار مولېكۇلا تەكشۈرۈش نۇقتىلىرى رولىنى ئويناپ، تۈمەنلىگەن قورۇلۇش يوللىرىنى ئاز ساندىكى مۇۋەپپەقىيەتلىك يوللارغا تارايتىدۇ. بولۇپمۇ بەش چوڭ پروتېىن قۇرۇلۇش بۆلىكى ئۆزئارا باغلىنىپ يېپىق بەش تەرەپلىك ھالقا ھاسىل قىلغاندا، ئىنتايىن مۇھىم بىر باسقۇچ شەكىللىنىدۇ. بۇ قورۇلۇش جەريانىدىكى تۇنجى يۇقىرى دەرىجىدىكى مۇقىم قۇرۇلمىدۇر. بۇ قۇرۇلما شەكىللەنگەندىن كېيىن، ئۇنىڭدىن كېيىنكى ھەر بىر مۇقىم باسقۇچ تېخىمۇ ئاز قۇرۇلۇش بۆلەكلىرىنى تەلەپ قىلىدۇ، بۇ زەررىچىنىڭ تېخىمۇ تېز ئۆسۈشىگە شارائىت يارىتىدۇ.
تەتقىقاتنىڭ ئورتاق يېتەكچى ئاپتورى، ئوكسفورد ئۇنىۋېرسىتېتى خىمىيە فاكۇلتېتى ۋە كاۋلى نانو ئىلمى بايقاش تەتقىقات ئورنىدىن دوكتور روئى ئاسور مۇنداق چۈشەندۈردى: «ۋىرۇس پەۋقۇلئاددە بىر قۇرۇلۇش مەسىلىسىنى ھەل قىلىشى كېرەك. ئۇنىڭ تەركىبلىرى ھېچقانداق لايىھە خەرىتىسى ياكى ماشىنىنىڭ يېتەكچىلىكىسىز، غايەت زور ئېھتىماللىقلار ئىچىدىن توغرا ئورۇنلاشتۇرۇشنى تېپىپ چىقىشى كېرەك. بۈگۈن بىز نېمە ئىشلارنىڭ يۈز بېرىۋاتقانلىقىنى مولېكۇلىمۇ-مولېكۇلا كۆزىتەلەيمىز ۋە بۇنىڭغا ئىمكانىيەت يارىتىپ بېرىدىغان فىزىكىلىق قائىدىلەرنى كۆرەلەيمىز».
ۋىرۇس زەررىچىلىرىنىڭ مولېكۇلىمۇ-مولېكۇلا قورۇلۇشىنى نازارەت
ۋىرۇسلار ئۆزىنىڭ گېنتىك ماتېرىياللىرىنى كاپسىد دەپ ئاتىلىدىغان تەرتىپلىك پروتېىن قاپلىرىنىڭ ئىچىدە ساقلايدۇ ۋە قوغدايدۇ. ۋىرۇسنىڭ تۈرىگە قاراپ، بۇ قاپلار ئونلىغان، ھەتتا مىڭلىغان يەككە پروتېىن تەركىبلىرىدىن تەشكىللىنىشى مۇمكىن. دىققەت قىلىشقا ئەرزىيدىغىنى شۇكى، نۇرغۇن ئەھۋاللاردا پروتېىنلار سىرتتىن ھېچقانداق ماشىنىنىڭ يېتەكچىلىكىسىزلا ئۆزلىكىدىن توغرا قۇرۇلمىغا ئايلىنالايدۇ.
گەرچە ئالىملار ۋىرۇسنىڭ ئۆزلۈكىدىن قورۇلۇشىنى نەچچە ئون يىلدىن بېرى تەتقىق قىلىپ كېلىۋاتقان بولسىمۇ، ئەمما بۇ جەرياننى يۈز بېرىۋاتقان ۋاقتىدا سۈرەتكە تارتىش زور بىر خىرىس بولۇپ كەلدى. قورۇلۇش جەريانىدىكى نۇرغۇن ئارىلىق قۇرۇلمىلار پەقەت قىسقا ۋاقىتلا مەۋجۇت بولۇپ تۇرىدۇ ۋە ئىنتايىن ئاز مىقداردا كۆرۈلىدۇ. نەتىجىدە، ئەنئەنىۋى ئۇسۇللار تەتقىقاتچىلارنىڭ پەقەت باشلىنىش ماتېرىياللىرىنى ۋە پۈتكەن زەررىچىلەرنىلا تەكشۈرۈشىگە ئىمكان بېرىپ، بىرىنىڭ يەنە بىرىگە قانداق ئۆزگىرىدىغانلىقىنى ئېنىق كۆرسىتىپ بېرەلمەي كەلگەن ئىدى.
بۇ چەكلىمىنى يېڭىش ئۈچۈن، ئوكسفورد تەتقىقاتچىلىرى 60 پېروتىن بىرلىكىدىن تەركىب تاپقان سۈنئىي ۋىرۇسسىمان زەررىچىنى تەتقىق قىلدى. ئۇلار ئوكسفوردتا تەرەققىي قىلدۇرۇلغان، يەككە مولېكۇلالار چېچىۋەتكەن نۇرنى ئۆلچەش ئارقىلىق ئۇلارنىڭ ماسسىسىنى بەلگىلەيدىغان «ماسسا فوتومېتىرىيەسى» تېخنىكىسىنى قوللاندى. تەتقىقات گۇرۇپپىسى بۇ تېخنىكىنى يەككە مولېكۇلالارنى چەكلەپ تۇرۇش ۋە ئۈزلۈكسىز نازارەت ئىمكانىيىتى بېرىدىغان يېڭى ئۇسۇل بىلەن بىرلەشتۈرۈپ، قوشۇمچە پېروتىنلار چاپلاشقان ۋاقىتتىكى ئۆسۈۋاتقان زەررىچىنىڭ ماسسىسىنى قايتا-قايتا ئۆلچەپ چىقتى.
بۇ ئۇسۇل ئالىملارنىڭ قۇرۇلۇش جەريانى يۈز بېرىۋاتقان ۋاقىتتا ئۇنى كۆزىتەلىشىگە، يەنى ۋاقىتنىڭ ئۆتۈشىگە ئەگىشىپ يەككە مولېكۇلا قۇرۇلما بۆلەكلىرىنىڭ قوشۇلۇش ئەھۋالىنى ئۈنۈملۈك ئىزلىيەلىشىگە شارائىت ياراتتى.
ماقالىنىڭ ئورتاق بىرىنچى ئاپتورى، ئوكسفورد ئۇنىۋېرسىتېتى خىمىيە فاكۇلتېتى ۋە كاۋلى نانو ئىلمى بايقاش تەتقىقات ئورنىنىڭ دوكتورانتى دان لوۋېنتال مۇنداق دېدى: «بۇ ئۇسۇل بىزنىڭ يېغىلىش جەريانىنى بىۋاسىتە تەتقىق قىلىشىمىزغا يول ئاچىدۇ، بىز پەقەت سىنغا ئالىمىز!»
تەتقىقاتقا يېتەكچىلىك قىلغان ئاپتورلارنىڭ بىرى، ئوكسفورد ئۇنىۋېرسىتېتى خىمىيە فاكۇلتېتى ۋە كاۋلى نانو ئىلمى بايقاش تەتقىقات ئورنىنىڭ پىروفېسسورى فىلىپ كۇكۇرا مۇنداق دېدى: «ھازىرغىچە، بۇ قۇرۇلمىلارنىڭ قانداق يىغىلىدىغانلىقى ھەققىدىكى چۈشەنچىلىرىمىزنىڭ كۆپىنچىسى ئۆتكۈنچى كۆرۈنۈشلەر ياكى نەرىيەۋى مودېللار ئارقىلىق قايتا قۇرۇپ چىقىلاتتى. ئاساسىي ئۆزئارا تەسىرلەرنى مىقدارلاشتۇرۇش بىلەن بىر ۋاقىتتا، بىر زەررىچىنىڭ ئۆسۈش جەريانىغا ئەگىشىش بۇ ئەھۋالنى ئۆزگەرتتى. بىز مۇھىم بولغان ئارىلىق قۇرۇلمىلارنىڭ پەيدا بولۇشىنى كۆرەلەيمىز ۋە قۇرۇلۇش جەريانىنىڭ تەپسىلىي مودېلىنى يەكۈنلەپ چىقالايمىز.»
ۋىرۇسنىڭ يىغىلىشىنى مۇۋەپپەقىيەتلىك قىلىدىغان ھەيران قالارلىق سىر
تەتقىقات نەتىجىسى سان-ساناقسىز مولېكۇلا تىزىلىش ئېھتىماللىقى بولغان بىر جەرياننىڭ قانداق قىلىپ مۇقىم ھالدا توغرا قۇرۇلمىنى ھاسىل قىلالايدىغانلىقىنى چۈشەندۈرۈشكە ياردەم بېرىدۇ. پېروتىنلار بارلىق ئېھتىمال بولغان يوللارنى سىناپ يۈرمەستىن، يىغىلىشنى تاماملاشقا يېتەكلەيدىغان بىر قەدەر ئاز ساندىكى مۇقىم ئارىلىق باسقۇچلارنى بېسىپ ئۆتىدۇ.
تەتقىقات يەنە «يادرو ھاسىل بولۇش» دەپ ئاتىلىدىغان قۇرۇلۇشنىڭ ئەڭ دەسلەپكى باسقۇچىنىڭ نېمە ئۈچۈن ئالاھىدە قىيىن بولىدىغانلىقىنى ۋە تۇنجى مۇقىم قۇرۇلما پەيدا بولغاندىن كېيىن ئۆسۈشنىڭ نېمە ئۈچۈن كۆرۈنەرلىك تېزلىشىدىغانلىقىنى ئايدىڭلاشتۇرۇپ بەردى.
بۇ خىل ئۈنۈمدارلىقنىڭ مۇھىم بىر قىسمى پېروتىن قۇرۇلما بۆلەكلىرىنىڭ جەرياننى مەڭگۈلۈك بۇزۇپ قويماستىن، خاتالىق ئۆتكۈزۈش ئىقتىدارىدىن كېلىدۇ. ئاجىز بولغان دەسلەپكى باغلىنىشلار خاتا بىرىكمىلەرنىڭ ئاجرىلىشىغا يول قويىدۇ، بۇ پېروتىنلارنىڭ تېخىمۇ ياخشى تىزىلىشنى تېپىشى ئۈچۈن يەنە بىر قېتىملىق پۇرسەتكە ئېرىشتۈرىدۇ. يېتەرلىك تەركىبلەر ئاخىرىدا توغرا يېپىق شەكىلدە تۇتاشقاندا، ھاسىل بولغان قۇرۇلما يەنىمۇ ئىلگىرىلىگەن ھالدا ئۆسۈشنى قوللايدىغان دەرىجىدە مۇقىم بولىدۇ.
دوكتور ئاسور مۇنداق قوشۇمچە قىلدى: «ئاجىز ئۆزئارا تەسىرلەر سىستېمىغا خاتالىق ئۆتكۈزۈش بوشلۇقى يارىتىپ بېرىدۇ. كۆپىنچە ئۇچرىشىشلارنىڭ مۇۋەپپەقىيەتلىك بولۇشى شەرت ئەمەس، تەركىبلەر ئاجرىلىپ كېتىپ قايتا سىناپ باقالايدۇ. ئەمما، ئۇلارنىڭ يېتەرلىك قىسمى توغرا يېپىق تىزىلىشتا بىر يەرگە كەلگەن ھامان، قۇرۇلما مۇقىملىشىدۇ ۋە يىغىلىش ئىلگىرىلەيدۇ. ئەنە شۇ سىناپ كۆرۈش ۋە خاتالىقنى تۈزىتىش، ئاندىن مۇۋەپپەقىيەتلىك قۇرۇلمىلارنى مۇقىملاشتۇرۇش جەريانىنىڭ بىرىكىشى بۇ جەرياننى تولىمۇ ئىشەنچلىك قىلىدۇ.»
ۋىرۇسقا قارشى دورىلار ۋە ۋاكسىنىلار ئۈچۈن يېڭى ئىمكانىيەتلەر
ۋىرۇسنىڭ قۇراشتۇرۇلۇشىنى كونترول قىلىدىغان مولېكۇلا ئارا تەسىرلەرنى ئېنىقلاش ئارقىلىق، ئالىملار كەلگۈسىدە ۋىرۇس ئاقسىل قېپىنىڭ قۇرۇلۇشىغا دەخلى قىلىدىغان داۋالاش ئۇسۇللىرىنى تەرەققىي قىلدۇرالىشى مۇمكىن. ئوخشاش چۈشەنچىلەر يەنە ۋاكسىنا ۋە باشقا داۋالاش پروگراممىلىرى ئۈچۈن ۋىرۇسقا ئوخشاش زەررىچىلەرنى لايىھەلەپ چىقىش تىرىشچانلىقىنى قوللىشى مۇمكىن.
ماقالىنىڭ ھەمكارلاشقۇچى ئاپتورى دوكتور جەك تەن (ئېم ئار سى ۋېزېرال مولېكۇلا تېببىي تەتقىقات ئورنى ۋە كەمىس-ئوكسفورد ئىنستىتۇتى) مۇنداق دېدى: «بۇ جەريانلارنى مولېكۇلا سەۋىيەسىدە چۈشىنىش ئىقتىدارى ۋاكسىنا تەتقىقاتىدا ۋە ۋىرۇسنىڭ قۇراشتۇرۇلۇشىغا توسقۇنلۇق قىلىدىغان ۋىرۇسقا قارشى دورىلاردا مۇھىم قوللىنىشچان قىممەتكە ئىگە بولۇشى مۇمكىن.»
بۇنىڭ تەسىرى پەقەت ۋىرۇسلار بىلەنلا چەكلەنمەسلىكى مۇمكىن. ئۆزلۈكىدىن قۇراشتۇرۇلۇش پۈتكۈل بىئولوگىيەدە ئىنتايىن مۇھىم بولۇپ، ھۈجەيرىلەرنىڭ ئىچكى ئىسكىلىتلىرىدىن تارتىپ مەخسۇس مولېكۇلا بۆلمىلىرى ۋە چوڭ تىپتىكى ئاقسىل بىرىكمىلىرىگىچە بولغان بارلىق نەرسىلەرنىڭ بارلىققا كېلىشىگە ياردەم بېرىدۇ.
ئوكسفورد گۇرۇپپىسىنىڭ ئۇسۇلى بۇ مۇرەككەپ قۇرۇلۇش جەريانلىرىنى ھەر بىر مولېكۇلا بويىچە نازارەتنى مۇمكىن قىلىش ئارقىلىق، تەتقىقاتچىلارغا مۇرەككەپ بىئولوگىيەلىك قۇرۇلمىلارنىڭ قانداق قىلىپ بىر قەدەر ئاددىي ئۆزئارا تەسىرلەردىن شەكىللىنىدىغانلىقىنى تەكشۈرۈشنىڭ كۈچلۈك يېڭى يولىنى سۇنۇپ بەردى.
ماتېرىياللار ئوكسفورد ئۇنىۋېرسىتېتى تەرىپىدىن تەمىنلەندى. ئىزاھات: مەزمۇن ئۇسلۇب ۋە ئۇزۇنلۇق جەھەتتىن تەھرىرلەنگەن بولۇشى مۇمكىن.
مەنبە: ScienceDaily Health | Thu, 22 Oct 2026 07:42